Polímeros naturales: Las Proteínas


Actividad Nº 10



 

1- Polímeros en el cuerpo humano

En la naturaleza hay presente un gran número de polímeros como son el algodón, el caucho y la seda, sin embargo, el mayor número de biopolímeros están en el interior de nuestro organismo, en forma de proteínas, ácidos nucleicos y carbohidratos.

La mayoría de estas biomoléculas están compuestas de átomos de carbono, y son fabricadas a partir de sustancias más pequeñas, como dióxido de carbono, oxígeno, agua, nitrógeno, entre otras. Estas sustancias se denominan precursores, ya que generan moléculas de mayor masa, conocidos como monómeros, los que a su vez forman largas cadenas como son los polímeros naturales.

De acuerdo al tipo de monómero que origina el biopolímero, estos se pueden agrupar en tres grandes grupos; los cuales cumplen roles biológicos específicos en el organismo:

 

- Proteínas; presentes en carnes y huevos

 

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- Ácidos nucleicos; que se encuentran al interior de cada una de nuestras células

- Carbohidratos o glúcidos; presentes en cereales y azúcares.

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2.- ¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas constituidas por monómeros denominados aminoácidos.

Los aminoácidos son moléculas que poseen en su estructura un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH), unidos al mismo carbono, denominado carbono alfa. Este carbono alfa además de poseer estos dos grupos, posee dos otros radicales que varían dependiendo del tipo de aminoácido que corresponda, como muestra la siguiente imagen:

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La cadena lateral (R) otorga a cada aminoácido, distintas propiedades pudiendo ser alifático, aromático, polar, apolar, ácido, básico, entregándole características particulares.

Esto hace que las proteínas tengan diversas funciones vitales en el organismo; tales como, acelerar reacciones químicas, transportar sustancias, función estructural, formando parte de los músculos y la piel.

Por su estructura, los aminoácidos experimentan una reacción ácido-base que los transforma en un ión dipolar  o zwitterion, formándose un ión amonio y un ión carboxilato:

 

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Debido a estas cargas, los aminoácidos son solubles en agua, y además presentan un comportamiento anfótero, es decir, puede comportarse como ácido o como base, dependiendo del medio en el que se encuentre.

 

3.- ¿Cómo se forman las proteínas?

Los aminoácidos forman largas cadenas, uniéndose entre sí a través de enlaces peptídicos. En él, el grupo carboxílico (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino de otro (-NH2), reacción formando este enlace covalente, liberándose además una molécula de agua:

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La unión de aminoácidos, permite la formación de péptidos,  cuya longitud y secuencia es variable dependiendo de la cantidad de enlaces que produzca. De esta manera encontramos los dipéptidos (que es la unión de dos aminoácidos), los tripéptidos (unión de tres aminoácidos), los oligopéptidos (número moderado de aminoácidos unidos, no mayor a 10) y los polipéptidos (número elevado de aminoácidos unidos).

 

4.- ¿Cómo se clasifican las proteínas?

4.1- Por su composición química:

Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos: holoproteínas o proteínas simples y heteroproteínas o proteínas complejas o conjugadas.

- Las holoproteínas son aquellas que solo están formadas por un grupo de aminoácidos, como por el ejemplo, el colágeno o la elastina.

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- Las heteroproteínas, además de contener aminoácidos poseen en su estructura por una parte no proteica, denominada grupo prostético. Un ejemplo es la hemoglobina, en cuya estructura se encuentra un –hemo.

 

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4.2- Por su conformación
Según la forma, solubilidad y estructura, las proteínas se clasifican en dos grupos:
 
-  Fibrosas: Son proteínas insolubles en agua. Están formadas por varias cadenas de polipéptidos enrolladas y unidas. Algunos ejemplos son la queratina, presente en el cabello, uñas y plumas; el colágeno de los tendones, y la fibrina de la sangre.
 
- Globulares: Son proteínas solubles en agua. Las cadenas polipépticas se encuentran plegadas formando estructuras compactas. Pertenecen a este grupo las albúminas, que coagulan por acción del calor; las globulinas, que forman los anticuerpos, y la actina, responsable de la contracción muscular.
 
 
 

5.- Niveles de organización estructural en las proteínas

Las proteínas presentan varios niveles estructurales de organización, lo que permite comprender los distintos roles biológicos que ellas cumplen. Estos niveles dan paso a cuatro estructuras que son: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

 

5.1- Estructura primaria:

La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos; indicando que aminoácidos componen la proteína y en qué orden lo hacen. Es la más sencilla y la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas.

En esta estructura se observa un grupo amino terminal (N-terminal) y un grupo carboxílico terminal (C-terminal).

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5.2- Estructura secundaria:

Corresponde a la disposición espacial de la cadena polipeptídica estabilizada a través de enlaces puente de hidrógeno, que tienden a plegar la cadena.

Existen dos tipos de conformaciones estables: la alfa-hélice y la beta-plegada.

- En la estructura alfa-hélice los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una especie de hélice, enrollándose en torno a su eje y manteniéndose unida por la gran cantidad de puentes de hidrógeno que se producen entre los aminoácidos que forman la cadena. De esta manera las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia el exterior de la hélice y los grupos C=O y N-H hacia el interior de ella.

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- En la estructura beta-plegada los planos de los enlaces peptídicos se disponen en una especie de zig-zag, formando láminas. La estructura también se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los planos peptídicos pertenecientes a diferentes segmentos de la cadena polipeptídica.

Los grupos laterales de la cadena se disponen por encima o por debajo del plano de la lámina:

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5.3- Estructura terciaria

Esta estructura corresponde a la forma tridimensional que tiene la proteína, por acción de las interacciones que se da entre los aminoácidos que la forman. Estas interacciones pueden ser puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas de Van Der Waals:

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Dependiendo de la forma que adquiera la proteína en base a estas interacciones, tendremos proteínas globulares y proteínas fibrilares.

Las proteínas globulares tienen una forma esférica, y generalmente eso las hace solubles en agua y en disoluciones acuosas diluidas.

Las proteínas fibrilares presentan forma alargada, por lo que son insolubles en agua y responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos.

 

5.4- Estructura cuaternaria

Cuando una proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas denominadas subunidades proteicas, existe un nivel estructural superior denominado estructura cuaternaria.

Esta estructura se forma cuando se genera una asociación entre las distintas subunidades, debido a las fuerzas intermoleculares entre ellas.


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6.- ¿Es posible generar cambios en las estructuras de las proteínas?

Cuando las proteínas se encuentran en su disposición espacial determina, es posible indicar que se encuentran en su estado nativo. Sin embargo, si se cambian las condiciones bajo las cuales se encuentran, como la temperatura, el pH, o mediante agentes físicos, es posible generar un cambio en su estructura. Este proceso se denomina desnaturalización.

Cuando una proteína sufre una desnaturalización puede producir cambios en su actividad biológica, llegando incluso a perderla.

 

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7- Algunas de las proteínas más frecuentes
 
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes de las células, que constituyen alrededor del 50 % de su peso seco. Se encuentran distribuidas por toda la célula y son fundamentales tanto estructural como funcionalmente. Las más comunes son las siguientes:
 
- Colágeno: Es una proteína fibrosa, principal constituyente del tejido conjuntivo. Está presente como uno de los principales componentes de la matriz intracelular de la piel, el cartílago y el hueso, los tendones y la córnea. Se calcula que una fibra de colágeno de 1 mm de diámetro es capaz de resistir un peso superior a 10 kg. Por ebullición se convierten
en gelatina y cola.
 
- Miosina: Es una proteína fibrosa, responsable de la contracción muscular.
 
- Elastinas: Son unas proteínas fibrosas y flexibles localizadas en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos elásticos como la piel, el cartílago o los vasos sanguíneos. Se diferencian del colágeno en que, por ebullición, no se transforman en gelatina.
 
- Queratinas: Son un amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis. Forma parte de pelos, lana, plumas, cuernos, uñas y cascos de muchos animales.
 
- Albúminas: son proteínas con funciones de transporte de otras moléculas o bien de reserva de aminoácidos. Son representantes de este grupo la ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche y la seroalbulina de la sangre.
 
- Globulinas:Son proteínas con forma globular casi perfecta y soluble en soluciones salinas. Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre y la inmunoglobulina, que forma los anticuerpos.

 

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- Polímeros naturales: Las proteínas

 


 

 


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